第二節 氨基酸的性質
一、氨基酸的一般物理性質
1.溶解性 不同結構的氨基酸在水中的溶解度差別很大，除胱氨酸和酪氨酸外，氨基酸都能溶于水，并能溶解于稀酸或稀堿，但不能溶解于有機溶劑。通常氨基酸在酒精溶液中會發生沉淀而析出，但脯氨酸和羥脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中。
2.熔點 氨基酸分子內及分子間容易形成氫鍵，因此其熔點極高，一般在200℃以上。通常許多氨基酸加熱未達到熔點前已開始分解。
3.味感 氨基酸的味道隨其種類的不同而有所不同，有的無味、有的味甜、有的味苦，例如，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，其是味精的主要成分。
4.旋光性和立體異構體 構成蛋白質的氨基酸除甘氨酸外，均含有不對稱手性碳原子（碳原子上鍵合的四個基團均不相同），也稱為分子的手性（chirality），所以除甘氨酸外，所有天然氨基酸在空間可以存在D-型和L-型兩種構型，但構成天然蛋白質的氨基酸一般都以L-型構型存在，并且具有光學活性（optical activity）、旋光性（rotation），包括右旋性（+）和左旋性（-）；具有光學異構體[1]（optical isomers）。下面對氨基酸的旋光性和立體異構體性能進行介紹：
（1）旋光性。旋光特異性是指氨基酸溶液能使偏振光平面發生旋轉，向左或向右旋轉，左旋通常用“-”表示，右旋通常用“+”表示。光學異構體除了使偏振光平面發生旋轉的方向不同之外，所有物理和化學性質一樣。
（2）立體異構性。除甘氨酸外，其他構成蛋白質的基本α-氨基酸均含有不對稱碳原子，是手征性分子，具有光學異構性，存在互不重疊的對映體，在空間有D-型和L-型兩種立體異構體構型（configuration）。分子式相同，但分子中某些基團或原子的空間排列不同的物質稱為立體異構體。立體異構體又可分為同分異構體和光學異構體兩類。物質構型發生轉變，必須有共價鍵斷裂，并形成新鍵，不同構型的物質可以通過化學的方法分離。手性分子的D-型與L-型構型的命名是以L-甘油醛或L-乳酸為標準物參考而確定的，圖2-1為甘油醛的兩種構型，圖2-2為α-氨基酸的兩種構型。一般書寫時將羧基寫在α-碳原子的上端，則氨基在左邊的為L-型（L-α-amino acid），氨基在右邊的為D-型（D-α-amino acid）。從天然蛋白質水解得到的氨基酸一般都屬于L-型，所以習慣上書寫氨基酸都不標明構型。但也發現一些D-型氨基酸，主要存在于某些抗菌素以及個別植物的生物堿中，如細菌的細胞壁和某些抗菌素中含有D-型氨基酸。構型為分子中原子在空間的特定排布。手性分子具有光學活性和旋光性，但構型并不表示氨基酸的旋光性。
圖2-1 甘油醛的兩種構型
圖2-2 α-氨基酸的兩種構型
5.紫外光吸收性 組成蛋白質的20多種氨基酸，對可見光都沒有吸收性，對紫外光有一定的吸收性。除了酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸這三種含芳香環的氨基酸對近紫外光（220～300 nm）有吸收能力外，其他氨基酸只對遠紫外光（＜220 nm）有吸收性。這是因為氨基酸結構簡單，電子躍遷時，能級高，只能吸收遠紫外光，只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸氨的R 側鏈的苯環存在不飽和的共軛雙鍵系統，使其電子躍遷能級有所降低，最大吸收波長向長波方向移動，能吸收近紫外光。苯丙氨酸的最大吸收光波長在259 nm，酪氨酸的最大吸收光波長在278 nm，色氨酸的最大光吸收波長在280 nm。所以依據苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸這三種氨基酸的近紫外光吸收性，可利用紫外分光光度方法，測定氨基酸溶液在最大吸收波長處的吸光度值（采用紫外分光光度計測定），再依據朗伯—比爾定律（Lambert-Beer定律），即可計算出溶液中含芳環的氨基酸的含量，這就是分光光度法定量測定氨基酸含量的基礎。Lambert-Beer定律公式見式2-1。
式中：A為吸光度值；L為比色皿厚度；C為測定液的濃度；ε為摩爾消光系數。
當測定波長不變時（通常在最大吸收波長處），摩爾消光系數為常數；同一臺儀器測定選用同一套比色皿，則比色皿厚度相同，則由式2-1看出，吸光度值與溶液濃度呈正比。
一般蛋白質中均有含芳環的氨基酸，利用蛋白質對紫外光的吸收性能，并測定出蛋白助劑濃度與吸光度之間的標準曲線，依據Lambert-Beer定律，采用紫外分光光度法，也可以用于測定某蛋白質溶液中蛋白質的含量，即可以測定未知蛋白質溶液的濃度，還可以測定不同處理時間時，蛋白助劑在材料上的吸附量和吸附率，從而確定蛋白助劑在材料上的吸附動力學性能。因此，利用含芳環氨基酸具有紫外吸收性能，在實際科研工作中具有重要意義。
二、氨基酸的重要化學性質
氨基酸的化學性質主要體現在羧基、氨基以及側鏈R上的基團（如側鏈上含有羥基、氨基、巰基、羧基等極性基團）。這些基團所發生的化學反應對氨基酸的鑒定、定量測定、肽鏈一級結構的分析、肽鏈合成以及氨基酸（蛋白質分子）上側鏈基團的修飾等都很重要。這里氨基酸的重要化學性質主要介紹氨基酸的兩性性質、α-羧基和α-氨基參與的化學反應及其應用意義。
（一）氨基酸的兩性解離和等電點
1.氨基酸的兩性解離 依照酸堿質子理論（Bronsted-Lowry質子理論），酸是質子（H+）的供體（donor），堿是質子的受體（acceptor）。酸堿的相互關系如下：
這里原始的酸（HA）和生成的堿（A-）被稱為共軛酸堿對。
根據這一理論，氨基酸在水中的偶極離子既起酸（質子供體）的作用，也起堿（質子受體）的作用。氨基酸分子上帶有能提供質子的—COOH（其為酸性基團，能解離生成—COO-負離子）和能接受質子的—NH2（其為堿性基團，能解離生成—NH+3正離子）。因此，氨基酸具有兩性解離的特點，是兩性電解質，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度及氨基酸側鏈的結構。有些氨基酸的側鏈還含有可解離的基團，其帶電狀情況取決于它們的解離平衡常數（pK）。氨基酸在溶液中一般主要以兼性或偶極離子形式存在，而不是以分子狀態（非離子狀態）存在。
2.等電點（isoelectric point，pI） 在適當pH下，氨基酸的氨基與羧基的離解度相等，即［—NH+3］=［—COO-］，氨基酸分子凈電荷為零時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點，用pI表示，即等電點是指在某一pH的溶液中，氨基酸解離成正離子和負離子的趨勢及程度相等，此時溶液的pH即為該氨基酸的等電點。氨基酸在不同酸堿性條件下的解離和帶電情況如下。
在等電點時，氨基酸主要以兩性離子（兼性離子）形式存在于溶液中，而凈電荷為零，也存在少量的數目基本相同的正、負離子及極少量的中性分子。等電點pI是氨基酸的特征常數，不同結構的氨基酸所帶的可解離基團不同，解離平衡常數不同，因此其等電點各不同。由于氨基、羧基解離度受溶液pH的影響，通常氨基的解離平衡常數（dissociation constant）小于羧基，因此中性氨基酸的等電點小于7（5.0～6.8），酸性氨基酸的等電點pI＜4.0，而堿性氨基酸的等電點pI＞7.5。20種氨基酸的等電點pI值見表2-1。在等電點時，氨基酸分子間靜電斥力最小，氨基酸的溶解度最小，可以結晶析出，并且在直流電場中，沒有其他因素干擾時，處于等電點的氨基酸不向陽極移動，也不向陰極移動。在pI以下時氨基酸帶凈正電荷，在pI以上時氨基酸帶凈負電荷。在電場作用下，不處于等電點的帶電氨基酸將向其帶電性相反的電極移動（稱為電泳）。
除了氨基酸存在等電點外，其他的兩性物質均存在等電點，例如，蛋白質纖維材料（羊毛、蠶絲）和聚酰胺纖維材料（芳綸和錦綸）等。
（1）氨基酸等電點的計算。完全質子化的氨基酸可以看成是多元酸，側鏈不能解離的中性氨基酸可看作是二元酸，酸性氨基酸和堿性氨基酸可視為三元酸。氨基酸的等電點可以根據各個基團的平衡解離常數方程式計算出來。現以甘氨酸為例說明氨基酸的解離情況，其分步解離如下：
在式（2-2）～式（2-4）中，K1和K2分別代表 α-碳原子上的—COOH和—NH3+的表觀平衡解離常數。如果側鏈 R上有可解離的基團，其表觀解離常數用KR表示。
在等電點以上時，氨基酸帶凈負電荷，在電場中氨基酸將向陽極移動；在低于等電點時，氨基酸帶有凈正電荷，在電場中氨基酸將向陰極移動。在一定pH范圍內，氨基酸溶液的pH離等電點越遠，氨基酸所帶的凈電荷越大。等電點時，［R-］=［R+］，即［H+］2=K1K2，所以側鏈不含離解基團的中性氨基酸的等電點為：pI=（pK1 + pK2）/2
同理，酸性氨基酸：
堿性氨基酸：
氨基酸（或蛋白質等兩性材料）中的—COOH和—NH+3解離基團的解離特性受到各種離子的影響，這是一個很復雜的問題。K1 、K2可以從滴定曲線中求得。
（2）等電點的應用。
①處于等電點時氨基酸的溶解度最小，可結晶析出，可用于分離提純氨基酸。
②不同氨基酸的等電點不同，即在同一pH下，帶電性、帶電荷量不同（溶液pH偏離氨基酸的等電點越多，所帶凈電荷越多），而且分子大小和形狀不同，因此在電場中，不同種類氨基酸移動的方向（向陽極或陰極移動）和遷移的速度不同，利用電泳方法可分離不同結構氨基酸的混合物；或利用離子交換法可以分離不同種類氨基酸的混合物。
③蛋白質纖維材料及聚酰胺纖維材料（錦綸、芳綸）等也屬于兩性結構材料，染浴的pH對蛋白質等兩性纖維的染色性能有很大影響，考慮到等電點狀態時蛋白質纖維的溶脹程度最小，在等電點狀態下染色，纖維損傷最小；在非等電點條件下染色時，因蛋白質纖維所帶電性及所帶電荷量不同，從而將影響蛋白纖維與陰離子染料之間的作用力，影響染色時染料吸附上染纖維的速率、染色的勻染性及上染率等染色性能。
為了確保較高的上染率，同時獲得良好的染色均勻性，并保證染色加工中纖維的損傷較小，應選擇合適的染浴pH。可見兩性材料加工處理時pH的選擇非常重要。通常蛋白質纖維染色時，應依據染料結構和纖維結構選擇適宜的染浴pH。
（二）α-氨基參加的有關反應
氨基酸含有氨基，其具有一級芳胺的性質，α-NH2參與反應有：與亞硝酸作用釋放出氮氣、與酰化試劑反應、與鹵代烴（或鹵代芳香環）反應、與氧化劑反應脫氨、與酸結合生成鹽等。
1.與亞硝酸反應 在室溫下亞硝酸能與氨基酸中游離的α-氨基發生反應，定量地放出氮氣，氨基酸被氧化成羥酸，其反應式如下：
收集釋放出的氮氣，在標準條件下，用氣體分析儀測定生成的氮氣體積（氮氣的物質的量），即可計算出氨基酸的量。除α-NH2外，賴氨酸的ε-NH2也能與亞硝酸反應，但速度較慢。脯氨酸、羥脯氨酸中的亞氨基及精氨酸、色氨酸和組氨酸中的固定氮都不與亞硝酸作用。α-NH2與亞硝酸的反應速度很快（3～4min），也較為準確，因此該反應是定量測定α-氨基酸的方法之一，此反應稱為范斯萊克（Van Slyke）反應，是測定α-氨基含量的基礎，此法還可用于測定蛋白質的水解程度（肽鍵水解程度提高，α-NH2的含量增大）。這里值得注意的是反應生成的氮氣（N2）只有一半來自氨基酸的α-NH2，而另一半來自亞硝酸。
2.與酰化試劑反應 在堿性溶液中，氨基酸的氨基與酰化試劑（酰氯或酸酐）發生作用，氨基被酰基化。如氨基酸與酰化試劑——芐氧甲酰氯（carbobenzyloxychloride）反應式如下：
該反應用于多肽鏈N末端氨基酸的標記和微量氨基酸的定量測定。在多肽和蛋白質的人工合成中，該反應被作為氨基的保護反應，利用此反應保護氨基，活化羧基。待羧基等發生了目標反應后，脫去保護劑，一般在H2/Pd作用下，芐氧甲酰氨基酸將被還原生成甲苯和相應的氨基酸。
3.與鹵代烴反應 氨基酸中的氨基在弱堿性條件下，可與鹵代烴反應：
4.桑格（Sanger）反應 在弱堿性溶液中，氨基酸的α-NH2很容易與2，4-二硝基氟苯（DNFB，又稱Sanger試劑）反應，生成穩定的黃色2，4-二硝基苯基氨基酸（簡寫為DNP-氨基酸），該反應稱為Sanger反應。
這個反應首先被英國的Sanger用來鑒定多肽或蛋白質的N末端氨基酸，并用于測定氨基酸的排列序列。此外，利用此顯色反應，可利用可見分光光度法，測定氨基酸的含量。
5.埃德曼（Edman）反應 在弱堿性條件下，氨基酸中的α-NH2與異硫氰酸苯酯（PITC）反應，產生相應的苯氨基硫甲酰衍生物（PTC-氨基酸），此反應稱為Edman反應，異硫氰酸苯酯稱為Edman試劑。在無水的氯化氫作用下，PTC-氨基酸環化為苯基乙內酰硫脲衍生物（PTH-氨基酸），其在酸中極穩定。這些衍生物是無色的，可用層析法加以分離鑒定。這個反應首先被Edman用于鑒定多肽或蛋白質的N末端氨基酸。由于此反應可使多肽和蛋白質中的N端氨基酸從肽鏈上斷裂下來，而肽鏈中的其他肽鍵不受影響，進而鑒定出N末端氨基酸，重復此反應，即可測定蛋白質中氨基酸的排列序列，所以Edman反應在多肽和蛋白質的氨基酸順序分析方面占有重要地位，其主要用于測定多肽或蛋白質的N端氨基酸及鑒定氨基酸的排列序列。
6.與酸反應 氨基酸上的氨基與酸反應生成鹽：
7.脫氨基反應 在氧化劑或氨基酸氧化酶（amino acid oxidase）的作用下，氨基酸水解，釋放出氨氣，發生脫氨基反應：
此反應為生物體內氨基酸分解代謝的重要方式。
8.與熒光胺反應 在室溫下，氨基酸的α-NH2與熒光胺反應產生具有強熒光的產物，可用熒光分光光度計測定該產物的熒光強度，進而推算出氨基酸、肽或及蛋白質的含量。
9.與甲醛等含醛基化合物的反應 在中性條件下，氨基酸中的氨基可與甲醛發生如下反應：
此反應用于封閉氨基，活化羧基。利用氨基酸可以與醛基反應，應用乙二醛、戊二醛等含多個反應性醛基的交聯劑，可將氨基酸或蛋白質與含氨基或羥基的材料（如羊毛纖維、棉纖維）之間發生交聯反應，對材料進行修飾或改性，或先通過化學預處理使材料表面引入醛基（如棉纖維、淀粉選用高碘酸鈉預處理，選擇性氧化后，材料表面生成更多醛基），進而提高其與含氨基的氨基酸或蛋白質之間的交聯反應。蛋白質水解程度提高，游離氨基增加，與含醛基的化合物反應的量增加。甲醛反應也可以用于生物組織的固定和保存。
氨基酸中的α-NH2還可以與含活性氯的均三嗪化合物反應或與含有活性環氧乙烷基團的化學物質反應，利用此性能，可以使氨基酸獲得人們所需要的改性或修飾。
相似的，蛋白質纖維中的氨基（α-NH2）也可以與含有此類基團的物質反應，如蛋白質纖維可采用活性染料染色，就是基于活性染料的活性基（均三嗪類、乙烯砜類、含鹵素的嘧啶類活性基）可以與蛋白纖維上的氨基發生化學反應的緣故，這也是蛋白質纖維可用含環氧乙烷等反應性基團的助劑整理以及可用含環氧乙烷等反應性基團的陽離子固色劑固色的理論基礎。因此利用氨基酸或蛋白質的氨基與含特定基團的助劑發生反應，可使材料（助劑）獲得新功能，以提高產品的用途和檔次。
（三）α-羧基參加的反應
氨基酸中含有羧酸基團，因此氨基酸與其他有機羧酸物質一樣，具有羧基反應的性質，在一定條件下，可以發生成鹽、成酯、成酰氯、成酰胺、脫羧及疊氮化等反應。
1.與堿反應生成鹽 氨基酸與堿反應生成氨基酸的鈉鹽：
2.與醇反應生成酯 所有氨基酸在無水乙醇中通入干燥氯化氫氣體，然后加熱回流，可生成氨基酸酯：
不同氨基酸酯物理化學性能不同，可以用減壓分餾方法分離。氨基酸經成鹽或成酯反應后，羧基被保護起來，氨基被活化，發生酰化或其他反應。
3.酰氯化反應 先將氨基酸中的氨基與酰氯反應，氨基酰基化，被保護起來（Y為保護氨基的酰基），使羧基活化，然后再使羧基與五氯化磷反應，生成酰化氨基酸酰氯。此類反應常用于進行人工合成肽鏈：
4.成酰胺反應 先將氨基酸酯化，生成氨基酸酯，再與氨氣反應，生成氨基酰胺。
動植物體內的天冬酰胺、谷氨酰胺就是利用此反應生成的。
5.羧基還原成醇的反應 先將氨基酸酯化，生成氨基酸酯，再在硼氫化鋰催化劑的作用下，生成氨基伯醇類化合物。
此反應可用于鑒定肽鏈的C端氨基酸。
6.脫羧反應
氨基酸在脫羧酶、細菌或高溫條件下，會發生脫羧反應，生成一級伯胺。蛋白質受到細菌和高溫作用，會發生脫羧反應，生成有毒性或有臭味的物質，這是蛋白質腐臭、發酵、變質時所發生的反應。因此在肉類熟食品（如香腸中）常加入苯甲酸鈉防腐劑，其防腐機理為破壞細胞膜的通透性，阻止細菌或酶的活性，防止蛋白食品變質；此外，蛋白食品低溫儲藏有利于抑制此反應發生，延長食品保質期。
7.疊氮反應 氨基酸可以通過下列一系列反應，最終生成氨基酸疊氮化合物。
式中Y為保護氨基的酰基，氨基酸被酰基化后，羧基被活化，從而有利于羧基發生所需要的反應。生成的氨基酸疊氮化合物與另一氨基酸酯作用縮合成二肽，這是人工合成多肽的有效反應，利用疊氮法合成的肽鍵能保持產品光學純度。
（四）α-氨基和α-羧基共同參加的反應
1.茚三酮反應
（1）茚三酮反應機理。在弱酸性溶液中，茚三酮（ninhydrin）與氨基酸共熱，可生成一種有色物質，此反應稱為茚三酮反應。所有的α-氨基酸都能與茚三酮發生顏色反應，一般生成藍紫色化合物（在570nm有強的吸收峰），除了脯氨酸、谷氨酰胺和天門冬酰胺（脯氨酸與茚三酮直接生成黃色物質，最大吸收波長在440nm處，反應不釋放NH3，天門冬酰胺、谷氨酰胺與茚三酮直接生成棕色物質）。此反應十分靈敏，幾微克的氨基酸參與反應就能顯色，多肽和蛋白質也能與茚三酮發生顯色反應，但肽段越長，靈敏度越低。茚三酮顯色反應在氨基酸的分析中，具有特殊意義，它是定性檢測（鑒定）和定量檢測氨基酸或蛋白質及蛋白助劑在材料上的吸附是否均勻等的理論基礎。其反應機理為：首先水合茚三酮在弱酸性溶液中與α-氨基酸共熱，發生氧化脫氨反應，生成NH3與酮酸。加熱過程中酮酸裂解，釋放出CO2，自身變為少一個碳的醛。并使水合茚三酮變為還原茚三酮（hydrindantin）。NH3與水合茚三酮及還原型茚三酮脫水縮合，生成藍紫色化合物。其反應如下：
（2）茚三酮反應要點。
①該反應由—NH2與—COOH共同參與，是α-氨基酸特有的反應。
②該反應非常靈敏，可在570nm測定吸光度值，由此確定氨基酸的量。測定范圍為0.5～50μg/mL。
③脯氨酸分子中只有亞氨基，其與水合茚三酮直接反應，生成黃色物質，最大吸收波長在440nm處，反應不釋放NH3 ，谷氨酰胺和天門冬酰胺與茚三酮直接反應生成棕色物質。
（3）茚三酮反應的應用。茚三酮反應可用于氨基酸的定量分析：用紙層析或柱層析等方法把各種氨基酸分開后，再利用茚三酮顯色，然后在最大吸收波長下，測定顯色反應液的吸光度值，進而可以定性或定量測定各種氨基酸含量。若定量出釋放的CO2（用測壓法測量），也可以計算出參加反應的氨基酸量。此外，還可以定性檢測蛋白質或定量測定蛋白質含量，以及通過顯色后可以評估蛋白助劑在材料上的吸附量的多少及吸附均勻性等。
2.縮合反應 一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基之間會脫去一分子水發生縮合反應，形成含肽的化合物，通過此類反應可生成多肽鏈物質。所以這是合成蛋白質和人工合成肽鏈的基本反應。
3.螯合反應 由于氨基酸分子結構中含有氨基和羧基，這兩種基團都含有能提供孤對電子的配位原子，因此其本身為多齒配位體，在適當pH下，能與含有空軌道的金屬或金屬離子之間發生絡合，形成螯合化合物，如谷氨酸與Zn2+、Ca2+、Ba2+等離子作用生成難溶于水的絡合物。利用此性質，可以屏蔽溶液中的金屬離子，減少該類離子給產品加工帶來的不利影響，或能減少水中重金屬離子引起的污染，降低重金屬對人體的危害等。
（五）側鏈R基參加的反應
氨基酸除了可以發生與氨基和羧基有關的反應以外，不同種類的氨基酸由于側基不同，也可發生其他多種反應，例如，酪氨酸側基上含有酚羥基，絲氨酸和蘇氨酸側基上含有醇羥基、半胱氨酸側基上含有巰基等，其具有相應基團的化學反應性質。
氨基酸側基的功能基團有：醇羥基、酚羥基、巰基（包括二硫鍵）、吲哚基、咪唑基、胍基、甲硫基、非α-氨基和非α-羧基等。利用這些功能基團的特殊性質，可鑒別特定氨基酸；對功能基團進行化學改性，可用于氨基酸或蛋白質的化學修飾，開發新功能氨基酸（蛋白質）衍生物，從而擴大氨基酸（蛋白質）的功能和用途。下面介紹幾種重要的與側基有關的反應：
1.與酪氨酸酚羥基有關的反應 氨基酸的酚羥基與HgNO3、Hg（NO3）2及HNO3作用生成紅色化合物，該反應稱為米倫反應（Millon）。氨基酸的酚羥基與濃硝酸作用生成黃色，稱為蛋白黃色反應。這些反應可用于鑒別酪氨酸。
酪氨酸中的酚羥基還可以與重氮化合物（如氨基苯磺酸重氮鹽）發生偶合反應，生成橘黃色化合物，稱為Pauly反應。此外，酪氨酸酚羥基的2和5位上易發生親電取代反應。
2.與精氨酸胍基有關的反應 精氨酸側鏈上的胍基與α-萘酚、次溴酸鹽作用生成紅色物質，此反應稱為坂口反應（Sagakuchi），此反應可用于鑒別精氨酸。
3.與半胱氨酸巰基有關的反應 半胱氨酸側鏈上的巰基（—SH）反應性能很強，在堿性介質中易被空氣或其他氧化劑氧化，形成二硫鍵（disulfide bond）化合物（胱氨酸）。
半胱氨酸R側鏈上的—SH，還可在pH=8.0和室溫的條件下與5，5′-二硫雙（2-硝基苯甲酸）反應，生成一種含有—SH的硝基苯甲酸。這種產物在波長412nm處有一個最大吸收峰，可通過測定半胱氨酸溶液在該波長處的吸光度值，來確定半胱氨酸含量；或通過4-氯-7-硝基苯并呋喃光譜分析法定量測定巰基含量及測定細胞中游離—SH的含量。
思考題：
1.天然α-氨基酸的基本結構特點有哪些？
2.按側基結構不同，氨基酸可以分為哪些類別？
3.甘氨酸和脯氨酸的結構特點各是什么？
4.什么是酸性氨基酸？什么是堿性氨基酸？
5.極性氨基酸與非極性氨基酸的結構特點差異是什么？
6.哪些氨基酸具有紫外吸收性能？利用此性質有何實際應用？舉例說明。并寫出所基于的原理？
7.什么是必需氨基酸？必需氨基酸有哪幾種？
8.什么是等電點？哪些物質具有等電點？在等電點時，物質的性能發生了哪些變化？利用不同物質等電點不同，有何實際應用意義？舉例說明。
9.總結α-氨基酸的α-氨基、α-羧基及側鏈巰基的化學反應，并列舉利用氨基酸的化學性能與實際應用的事例。
10.指出茚三酮反應的特點。并說明該反應的實際應用意義。
[1]有一個不對稱碳原子就有兩個光學異構體，有兩個不對稱碳原子就有四個光學異構體（蘇氨酸和異亮氨酸有兩個手性碳原子），以及有消旋作用，形成消旋物（racemate），包括外消旋物與內消旋物。一般n個手性碳原子就含有2n個不同的異構體。