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一、免疫球蛋白

免疫球蛋白(Immunoglobulin,簡稱Ig)是一類具有抗體活性,能與相應抗原發生特異性結合的球蛋白。根據其大小、電荷、可溶性、化學結構等理化特性及其抗原性可分為IgA、IgD、IgE、IgG和IgM五類,IgA和IgG在不同種類動物又可分為不同的亞類。IgG有IgG1~IgG4四個亞基,IgA有IgA1和IgA2兩個亞基。

免疫球蛋白不僅存在于血液中,還存在于體液、黏膜分泌液以及B淋巴細胞膜中。它是構成體液免疫作用的主要物質,與補體結合后可殺死細菌和病毒,因此,可增強機體的防御能力。

目前,食物來源的免疫球蛋白主要是來自乳、蛋等畜產品。特別是近年來人們對牛初乳和蛋黃來源的免疫球蛋白研究開發的較多。

在牛初乳和常乳中,Ig總含量分別為0.5mg/mL和0.6mg/mL,其中約80%~86%為IgG。人乳免疫球蛋白主要以IgA為主,含量為4.1~4.75μg/g。

從雞蛋黃中提取的免疫球蛋白為IgY,是雞血清IgG在孵卵過程中轉移至雞蛋黃中形成的,其生理活性與雞血清IgG極為相似,相對分子質量164000。其活性易受到溫度、pH的影響。當溫度在60℃以上、pH<4時,活性損失較大。

不同動物乳汁和血清中Ig的含量如表1-1所示。各種體液中免疫球蛋白的含量如表1-2所示。

表1-1 不同動物乳汁、血清中Ig的含量

表1-2 各種體液中免疫球蛋白的含量

(一)IgG的氨基酸組成

蛋黃IgG(即IgY)、雞血IgG和牛乳IgG的氨基酸組成見表1-3。牛IgG與雞IgG顯著不同,前者的Asp、Thr和Ser含量較高,而Gly、Ala和Leu的含量較低。用于制造功能性食品,為提高IgG對特定抗原的效果,常對動物進行免疫處理,它對IgG氨基酸組成一般無影響。

表1-3 IgG和IgY的氨基酸組成

(二)牛乳中的免疫球蛋白(Ig)

乳牛或其他物種通過乳腺分泌的免疫球蛋白并非乳腺獨有的產物,乳腺局部合成與機體其他部位合成的免疫球蛋白完全相同。然而,乳腺分泌物,尤其是初乳,獨到之處在于富集了各種Ig,總濃度高于血液或者其他外分泌液。現已經證實,牛初乳中存在IgG、IgA、IgM、IgE和IgD等5類Ig,其中IgD尚未發現具有作為功能性食品的潛力。人乳及牛乳之間、初乳與常乳之間各類Ig的含量差別很大(表1-4)。表1-5為牛乳Ig主要理化性質和生物學活性。

表1-4 牛乳和人乳免疫球蛋白含量比較

表1-5 牛乳Ig主要理化性質和生物學活性

①1S=10-13s。

IgG是牛初乳和常乳中含量最高的Ig,例如牛初乳中IgG占Ig總量的55%以上。IgG占血清Ig總量的75%~80%,多以單位形式存在,分子質量為149680。IgG也是血清半衰期(約23天)最長的Ig,主要由脾臟和淋巴結中的漿細胞合成,是機體重要的抗菌、抗病毒和抗毒素抗體。牛初乳Ig在乳牛體內半衰期約21天,但牛犢持續攝入初乳在4~6個月內均有較強的抗病能力。IgG更是唯一能通過胎盤的抗體,故對哺乳動物新生幼仔、新生兒抗感染起重要作用,通常嬰兒出生后3個月內不能合成IgG。

(三)Ig的生物學功能

Ig的生物學功能和抑菌特性如表1-6、表1-7所示。以下簡要介紹Ig的幾個主要生物學功能。

表1-6 各種Ig的生物學功能

表1-7 Ig能抑制的微生物和毒素

1.與相應抗原特異性結合

免疫球蛋白最主要的功能是能與相應抗原特異性結合,在體內引起各種抗原-抗體的反應。抗原可以是侵入人體的菌體、病毒或毒素,它們被Ig特異性結合后便喪失破壞機體健康的能力。需指出,若Ig發生變性,空間構象發生變化便可能無法與抗原發生特異性結合,即喪失了相應的抗病能力。

2.活化補體

IgG1~3和IgM與相應抗原結合后,可活化補體經典途徑(Classical pathway,CP),即抗原-抗體復合物刺激補體固有成分C1-C9發生酶促連鎖反應,產生一系列生物學效應,最終發生細胞溶解作用的補體活化途徑。

3.結合細胞產生多種生物學效應

免疫球蛋白(Ig)能夠通過其FC段與多種細胞(表面具有相應FC受體)結合,從而產生多種不同的生物效應。

4.通過胎盤傳遞免疫力

Ig的轉移方式,不同類型的Ig在不同的動物的母體和幼體間有不同的Ig轉移方式,對于在多種病原菌中出生的幼體,母親傳遞給幼體多種抑菌物質,Ig是其中最主要的一種。

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