第三章　酶

一、A型題（單項選擇題，請從備選答案中選出一個最佳答案）

1．酶促動力學特點為表現K_m值不變，V_max降低，其抑制作用屬于（　　）。[西醫綜合2015年研]

A．競爭性抑制

B．非競爭性抑制

C．反競爭性抑制

D．不可逆抑制

【答案】C

【解析】酶競爭性抑制的特點是表觀K_m增大，最大速度V_max不變；酶非競爭性抑制的特點是K_m不變，V_max降低；酶反競爭性抑制的特點是K_m降低，V_max降低；不可逆抑制時反應終止。

2．丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用屬于（　?。?。[西醫綜合2014年研]

A．不可逆抑制

B．非競爭性抑制

C．反競爭性抑制

D．競爭性抑制

【答案】D

【解析】有些抑制劑和酶的底物結構相似，可與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶和底物結合成中間產物，這種抑制作用稱為競爭性抑制。丙二酸與琥珀酸的結構類似（如圖），因此丙二酸可與琥珀酸競爭性抑制琥珀酸脫氫酶。酶對丙二酸的親和力遠大于酶對琥珀酸的親和力，當丙二酸濃度僅為琥珀酸濃度的1/50時，酶活性便被抑制50%。若增大琥珀酸濃度，此抑制作用便可被削弱。

3．酶K_m值的大小所代表的含義是（　?。?。[西醫綜合2013年研]

A．酶對底物的親和力

B．最適的酶濃度

C．酶促反應的速度

D．酶抑制劑的類型

【答案】A

【解析】米氏方程是解釋酶促反應底物濃度[S]與反應速度v之間關系的方程式：

（V為酶促反應速度，V_max為最大反應速度，[S]為底物難度）。K_m為米氏常數，即酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。K_m表示酶對底物的親和力，K_m值越小，表示親和力越大。K_m是酶的特征性常數之一，只與酶的結構、底物、溫度、pH、離子強度有關，而與酶濃度無關。

4．競爭性抑制時，酶促反應表現K_m值的變化是（　?。?span id="i3h9706" class="ZhenTiTag">[西醫綜合2012年研]

A．增大

B．不變

C．減小

D．無規律

【答案】A

【解析】競爭性抑制劑一般與酶的底物結構相似，可與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶和底物結合成中間產物。若增加底物濃度，則抑制作用會降低，甚至被解除。當底物濃度遠遠大于競爭性抑制劑濃度時，幾乎所有的酶分子均可與底物結合，因此最大反應速度（V_max）仍可達到，但由于競爭性抑制劑的影響，使酶對底物的親和力下降，則表現K_m值將增大。

5．下列反應中，屬于酶化學修飾的是（　　）。[西醫綜合2012年研]

A．強酸使酶變性失活

B．加入輔酶使酶具有活性

C．肽鏈蘇氨酸殘基磷酸化

D．小分子物質使酶構象改變

【答案】C

【解析】酶蛋白肽鏈上某些殘基在不同催化單向反應的酶的催化下發生可逆的共價修飾，引起酶活性改變，這種調節稱為酶的化學修飾。最常見的修飾方式是磷酸化與脫磷酸化。酶蛋白分子中蘇氨酸、絲氨酸或酪氨酸殘基上的羥基是磷酸化修飾的位點。酶的磷酸化與脫磷酸化過程分別由蛋白激酶及磷蛋白磷酸酶催化。A項，強酸使酶活性降低甚至失活，稱為酶的變性。B項，酶與輔酶結合稱為結合酶。D項，一些小分子物質與酶分子活性中心以外的部位結合，引起酶的構象改變，從而改變酶的活性，稱為酶的變構調節。

6．非競爭性抑制劑存在時，酶促反應的動力學特點是（　?。?。[西醫綜合2011年研]

A．K_m值不變，V_max降低

B．K_m值不變，V_max增加

C．K_m值增高，V_max不變

D．K_m值降低，V_max不變

【答案】A

【解析】非競爭性抑制劑與酶活性中心外的必需基團結合，不影響酶與底物的結合，酶與底物的結合也不影響酶與抑制劑的結合。底物和抑制劑之間無競爭關系，因此非競爭性抑制作用不改變酶促反應的表觀K_m值。但由于抑制劑與酶的結合抑制了酶的活性，故使最大反應速度（V_max）降低。

7．酶活性中心的某些基團可以參與質子的轉移，這種作用稱為（　　）。[西醫綜合2010年研]

A．親核催化作用

B．共價催化作用

C．多元催化作用

D．一般酸、堿催化作用

【答案】D

【解析】酶是兩性解離的蛋白質，酶活性中心有些基團可以作為質子的供體（酸），有些基團則可以成為質子的接受體（堿）。這些基團參與質子的轉移，可使反應速度提高102～105倍。這種催化作用稱為一般酸。堿催化作用。A項，酶活性中心有的基團屬于親核基團，可以提供電子給帶有部分正電荷的過渡態中間物，從而加速產物的生成，這種催化作用稱為親核催化作用。B項，很多酶的催化基團在催化過程中通過和底物形成瞬間共價鍵而將底物激活，并很容易進一步被水解形成產物和游離的酶，這種催化作用稱為共價催化作用。C項，許多酶促反應常有多種催化機制同時介入，呈現多元催化作用。

8．下列關于輔酶或輔基的敘述，錯誤的是（　?。?span id="ouetf6s" class="ZhenTiTag">[西醫綜合2009年研]

A．屬于結合酶類的酶分子組成中才含有輔酶或輔基

B．維生素B族多參與輔酶或輔基的組成

C．輔酶或輔基直接參與酶促反應

D．一種輔酶或輔基只能與一種酶蛋白結合成一種全酶

【答案】D

【解析】A項，酶分為單純酶和結合酶，單純酶僅由氨基酸殘基組成，不含輔助因子；結合酶由酶蛋白和輔助因子結合而成，因此只有結合酶才含有輔助因子。B項，維生素B族可參與多種輔助因子的組成，如VitPP參與NAD＋和NADP＋的組成，VitB₂參與FAD和FMN的組成。C項，輔助因子可直接參與酶促反應，起傳遞作用。D項，輔助因子按其與酶蛋白結合的緊密程度及作用特點分為輔酶及輔基。一種酶蛋白只能結合一種輔助因子，但一種輔助因子可與不同的酶蛋白結合形成不同的全酶，即結合酶。

9．下列關于酶的K_m值的敘述，正確的是（　　）。[西醫綜合2008年研]

A．是反應速度達到最大速度時的底物濃度

B．不能反映酶對底物的親和力

C．對有多個底物的酶，其K_m值相同

D．對同一底物，不同的酶有不同的K_m值

【答案】D

【解析】米氏方程（Michaelis equation）是解釋酶促反應底物濃度[S]與反應速度V之間關系的方程式。

式中v為酶促反應速度，V_max為最大反應速度，[S]為底物濃度，K_m為米氏常數。

當v＝1/2V_max時，K_m＝[S]。即K_m定義，K_m＝酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。K_m特點為：①K_m是酶的特征性常數之一，只與酶的結構、底物、溫度、pH、離子強度有關，而與酶濃度無關。②一種酶有多種底物時，每種底物都有其K_m。其中，K_m最小的一種底物稱為天然底物。③同一底物，不同的酶，有不同的K_m值。④K_m表示酶的親和力，K_m值越小，表示親和力越大。

10．變構調節和化學修飾調節的共同特點是（　?。?。[西醫綜合2008年研]

A．引起酶蛋白構象變化

B．酶蛋白發生共價修飾

C．屬于快速調節方式

D．有放大效應

【答案】C

【解析】小分子化合物與酶蛋白分子活性中心外的某一部位特異結合，引起酶蛋白分子構象變化，從而改變酶的活性，這種調節稱為酶的變構調節。酶蛋白肽鏈上某些殘基在酶的催化下發生可逆的共價修飾，從而引起酶活性改變，這種調節稱為酶的化學修飾調節。變構調節和化學修飾調節都是通過改變酶的分子結構來改變其活性，從而調節酶促反應速度，都屬于快速調節?；瘜W修飾是由酶催化引起的共價鍵的變化，由于存在酶促反應，因此有放大效應。變構調節無酶促反應，故無放大效應。

11．一個簡單的酶促反應，當[S]<<K_m時，出現的現象是（　?。?。[西醫綜合2005年研]

A．反應速度最大

B．反應速度太慢難以測出

C．反應速度與底物濃度成正比

D．增加底物濃度反應速度不變

E．增加底物濃度反應速度降低

【答案】C

【解析】根據酶促反應的米氏方程式：

當底物濃度很低（[S]<<K_m）時，。即反應速度與底物濃度成正比。

12．酶的活性部位是酶分子中的（　?。?。[武漢科技大學2014研]

A．特定的肽鍵

B．特定氨基酸側鏈

C．特定的金屬離子

D．特定的氫鍵

【答案】B

【解析】酶分子中氨基酸殘基的側鏈有不同的化學組成，其中一些與酶的活性密切相關的化學基團稱作酶的必需基團，這些必需基團在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區域，能和底物特異結合并將底物轉化為產物，這一區域稱為酶的活性中心或活性部位。

13．輔酶與輔基的主要區別是（　?。?。[武漢科技大學2013B研]

A．分子量不同

B．化學本質不同

C．與酶結合部位不同

D．與酶結合緊密程度不同

【答案】D

【解析】輔酶是一類可以將化學基團從一個酶轉移到另一個酶上的有機小分子，與酶蛋白結合疏松，用透析法容易與蛋白部分分開的有機小分子；輔基與酶蛋白結合較為緊密，不能通過透析或超濾的方法除去，在酶促反應中，輔基不能離開酶蛋白。

14．酶原沒有活性是因為（　?。?。[電子科技大學2010研]

A．活性中心未形成或未暴露

B．酶原已變性

C．缺乏輔酶或輔基

D．酶蛋白肽鏈合成不完全

【答案】A

【解析】酶原是指無活性的酶的前體，必須在一定的條件下，水解開一個或幾個特定的肽鍵，使構象發生改變，形成或暴露活性中心，才能表現出酶的活性。

二、X型題（多項選擇題）

1．屬于酶化學修飾調節的反應有（　?。?。[西醫綜合2012年研]

A．乙?；?/p>

B．磷酸化

C．腺苷化

D．泛素化

【答案】ABC

【解析】在酶促化學修飾過程中，酶發生無活性與有活性兩種形式的互變。這種調節是酶催化引起的共價鍵的變化，包括磷酸化與脫磷酸化、乙酰化與脫乙?；⒓谆c脫甲基化、腺苷化與脫腺苷化、—SH與—S—S—的互變等，其中以磷酸化與脫磷酸化最常見。D項，泛素化主要參與蛋白質在蛋白酶體通過ATP-依賴途徑被降解的生化反應。

2．酶與一般催化劑相比，不同點有（　　）。[西醫綜合2007年研]

A．反應條件溫和，可在常溫、常壓下進行

B．加速化學反應速度，可改變反應平衡點

C．專一性強，一種酶只作用一種或一類物質

D．在化學反應前后酶本身不發生質和量的改變

【答案】AC

【解析】AC兩項，酶的特點：①酶主要參與生物體內的化學反應，其反應條件溫和，可在常溫、常壓和有水環境下進行。②與一般催化劑不同，酶對其催化的底物具有較嚴格的選擇性。即一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學鍵，催化一定的化學反應并產生一定的產物，酶的這種特性稱為酶的特異性或專一性。BD兩項，酶與一般催化劑的共同點：①在催化反應的過程中自身的質和量保持不變；②都只能催化熱力學允許的化學反應；③都只能縮短達到化學平衡的時間，不能改變平衡點；④在可逆反應中，一般既可催化正反應，也可催化逆反應；⑤酶和一般催化劑加速反應的機制都是降低反應的活化能。

3．下列關于酶的陳述，哪些是正確的？（　?。?span id="xqqadsc" class="ZhenTiTag">[浙江大學2009、2010研]

A．酶的濃度必須與底物的濃度一致才有催化效果

B．酶可以增加反應的平衡常數，因此有利于產物的形成

C．酶可以加快底物向產物轉化的速度

D．酶可以確保把所有的底物轉化為產物

E．酶可以確保產物有比底物更好的熱穩定性

F．酶可以降低底物向產物轉化的活化能

G．酶在其催化的反應過程中會被消耗

【答案】CF

【解析】A項，當底物濃度充足時，酶濃度越高，催化效果越好；B項，酶可以加快化學反應的速度，但不改變反應的平衡點，即不改變反應的平衡常數；D項，酶只能催化可逆反應，不能將所有底物轉化為產物；E項，酶的作用機理都是降低反應的活化能，與產物的熱穩定性無關；G項，在反應前后，酶沒有質和量的改變。

三、填空題

1．酶的反競爭性抑制劑使酶的V_max______，K_m______。[廈門大學2009研]

【答案】降低；降低

【解析】反競爭性抑制劑是指與酶-底物復合物結合，不與游離酶結合的一種酶促反應抑制劑。這種抑制作用使得V_max，K_m都降低，但V_max/K_m比值不變。

2．全酶由______和______組成，前者決定酶催化的______，后者起______作用。[廈門大學2008研]

【答案】酶蛋白；輔助因子；專一性；催化

四、判斷題

1．非競爭性抑制作用的特點是K_m值增大，V_m值不變。（　?。?span id="hhglgeq" class="ZhenTiTag">[廈門大學2009研；武漢科技大學2015研]

【答案】錯

【解析】非競爭性抑制是指抑制劑在酶的活性部位以外的部位與酶結合，不對底物與酶的活性產生競爭，其動力學特征是：V_max變小，K_m不變。

2．誘導酶是指當特定誘導物存在時產生的酶，這種誘導物往往是該酶的底物。（　?。?span id="e22jyex" class="ZhenTiTag">[武漢科技大學2014研]

【答案】對

【解析】誘導酶是指在環境中有誘導物（通常是酶的底物）存在的情況下，由誘導物誘導而生成的酶，在正常細胞中沒有或只有很少量存在。

五、名詞解釋

1．酶的比活力[南京農業大學2007研；廈門大學2009研；武漢大學2015研]

答：酶的比活力是指單位質量的蛋白質中所具有的酶的活力單位數，一般用IU/mg蛋白質表示。它是酶純度的量度單位，酶的比活力越高，酶的純度越高。

2．別構效應[暨南大學2011研；武漢科技大學2012、2014研]

答：別構效應又稱變構效應，是指寡聚蛋白與配基結合從而改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性改變的現象。別構效應不直接涉及蛋白質活性的物質，而是結合于蛋白質活性部位以外的其他部位（別構部位），引起蛋白質分子的構象變化，導致蛋白質活性改變。

3．酶的活性中心[華東理工大學2007研]

答：酶的活性中心是指酶分子中直接與底物結合，并和酶催化作用直接相關的區域?；钚灾行挠砂被釟埢M成，氨基酸殘基的側鏈基團在結合和催化底物的反應中發揮作用。其包括結合部位和催化部位兩個功能部位。

4．輔酶和輔基（coenzyme and prosthetic group）

答：結合酶類中的非蛋白質部分稱為輔助因子，根據它們與酶蛋白質結合的牢固程度不同，被命名為輔酶或輔基。①輔酶與酶蛋白以非共價鍵結合，結合得比較疏松，可用透析、超濾等方法將兩者分離；②輔基多以共價鍵與酶蛋白相連接，結合比較牢固，用上述方法不易將兩者分開。

5．同工酶[武漢科技大學2012研；浙江農林大學2012研]

答：同工酶是指催化相同的化學反應，但其蛋白質分子結構、理化性質和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶，由不同位點的基因或等位基因編碼的多肽鏈組成。

六、簡答題

1．簡述酶的誘導契合學說的要點。[華中師范大學2008研]

答：酶的誘導契合學說的要點包括：

（1）酶分子活性部位的結構原來并非和底物的結構互相吻合，但其活性部位不是剛性的結構，而是具有一定的柔性。

（2）當底物與酶相遇時，可誘導酶蛋白的構象發生相應的變化，使酶活性部位上有關的各個基團達到正確的排列和定向，因而使酶和底物契合而結合成中間產物，并引起底物發生反應。

2．舉例說明酶活性調控的方式。[電子科技大學2010研]

答：酶活性調控的方式主要有：

（1）共價修飾調節

共價調節是指酶蛋白肽鏈上某些殘基在不同催化單向反應的酶的催化下發生可逆的共價修飾，從而引起酶活性的改變的過程。例如激酶的磷酸化，信號激酶能作用于很多靶分子，通過磷酸化作用信號能被極大地放大。

（2）別構調節

別構調節是指酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地非共價結合后發生構象的改變，從而改變酶活性狀態的方式。例如天冬氨酸轉氨甲酰酶在催化反應中，一分子天冬氨酸結合到一個活性部位后，會增加其他亞基對底物的親和性，增大反應速度。

（3）酶原和酶原激活

某些酶在細胞內合成或初分泌時沒有活性，稱為酶原；使酶原轉變為有活性酶的作用稱為酶原激活。例如胰蛋白酶原為胰蛋白酶的前體，在胰臟中合成，分泌到十二指腸中，通過腸激酶的作用，在6位賴氨酸和7位異亮氨酸之間切斷，變為有活性的胰蛋白酶。

3．競爭性抑制劑與非競爭性抑制劑的主要區別是什么？

答：競爭性抑制劑與非競爭性抑制劑的區別如下：

（1）競爭性抑制劑的化學結構與酶催化反應的底物十分類似，兩者都能與酶的活性中心可逆性結合。當抑制劑與酶形成復合物后，就不能再與底物形成復合物，反之亦然，故稱為競爭性抑制。

（2）非競爭性抑制劑也能可逆地與酶結合，但結合在酶活性中心以外的部位，抑制劑與底物的化學結構無類似性。當酶和抑制劑形成復合物后，由于活性中心未被結合，仍可與底物結合，但無催化活性。由于抑制劑不與底物競爭酶的活性中心，故稱為非競爭性抑制劑。

六、論述題

影響酶促反應速度的因素有哪些？它們各自是如何影響的？

答：酶促反應速度的影響因素有：底物濃度、酶濃度、溫度、pH、抑制劑、激活劑等。

（1）底物濃度對酶促反應速度的影響：底物濃度的變化對反應速度的影響呈矩形雙曲線，在底物濃度較低時，反應速度隨底物濃度的增加而急劇上升，兩者成正比關系，反應為一級反應。隨著底物濃度的進一步增高，反應速度不再成正比例增加。反應速度增加的幅度不斷下降。如果繼續增加底物濃度，反應速度將不再增加，表現出零級反應，此時酶的活性中心已被底物飽和。

（2）酶濃度對反應速度的影響：當底物濃度大大超過酶濃度，使酶被底物飽和時，反應速度與酶濃度變化成正比。

（3）溫度的影響：溫度對酶促反應速度具有雙重影響，使酶促反應達到最大時的環境溫度為酶促反應的最適溫度。在最適溫度之前，隨溫度升高，酶促反應速度不斷增加；在最適溫度之后，隨溫度升高，反應速度不斷下降。

（4）pH的影響：pH可影響酶活性中心必需基團的解離以及底物與輔酶的解離，從而影響酶與底物的結合，進而影響到酶促反應的速度。對一種酶來說，一般有一個最適pH，在此pH下，反應速度最快，高于或低于此pH反應速度都會降低。

（5）抑制劑的影響：能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質稱酶的抑制劑。抑制劑多與酶的活性中心內外的必需基團相結合，從而抑制酶的活性，使反應速度下降。

（6）激活劑的影響：使酶由無活性變為有活性，或使酶活性增加的物質稱為酶的激活劑，激活劑可使反應速度增加。